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<!DOCTYPE html>

<title>2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex</span></h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p>Der <b>2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex</b> (<b>OADHC</b>, <b>OADHc</b>) oder auch <b>α-Ketoadipat-Dehydrogenase-Komplex</b> ist ein <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">mitochondrialer</a> <a href="Multienzymkomplex" title="Multienzymkomplex">Multienzymkomplex</a>, der vor allem für seine Rolle beim Abbau von <a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a>, <a href="Tryptophan" title="Tryptophan">Tryptophan</a> und <a href="Hydroxylysin" title="Hydroxylysin">Hydroxylysin</a> bekannt ist. Er gehört zur Familie der 2-Oxosäure-Dehydrogenase-Komplexe.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Reaktion">Reaktion</h2></div>

<p>Die enzymatische Aktivität des 2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplexes lässt sich durch die folgende Reaktion darstellen:<sup id="cite_ref-:3_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-:3-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="center centered" style="width:auto;">2-Oxoadipat + <a href="Coenzym_A" title="Coenzym A">CoA</a> + <a href="NAD%2B" class="mw-redirect" title="NAD+">NAD<sup>+</sup></a> → Glutaryl-CoA + <a href="Kohlenstoffdioxid" title="Kohlenstoffdioxid">CO<sub>2</sub></a> + <a href="NADH" class="mw-redirect" title="NADH">NADH</a> + <a href="Hydron" class="mw-redirect" title="Hydron">H<sup>+</sup></a></div>

<p>Der OADHC kann auch 2-Oxopimelat, ein nicht-natives Substrat, umsetzen, jedoch mehr als 100-mal weniger effizient als sein natürliches Substrat 2-Oxoadipat.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Komponenten">Komponenten</h2></div>

<p>Der OADHC besteht aus drei verschiedenen enzymatischen Komponenten:

</p>

</caption>

<th>Komponente

</th>

<th><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC-Nummer</a>

</th>

<th>Name

</th>

</th>

<th><a href="Cofaktor_(Biochemie)" title="Cofaktor (Biochemie)">Cofaktor</a>

</th></tr>

<tr>

<td>E1a

</td>

<td>

</td>

<td>2-Oxoadipat-Dehydrogenase

</td>

<td><i>DHTKD1</i>

</td>

<td><a href="Thiaminpyrophosphat" title="Thiaminpyrophosphat">Thiaminpyrophosphat</a> (TPP)

</td></tr>

<tr>

<td>E2o

</td>

<td>EC 2.3.1.61

</td>

<td>Dihydrolipoyl-Succinyltransferase

</td>

</td>

<td><a href="Lipons%C3%A4ure" title="Liponsäure">Liponsäure</a>, <a href="Coenzym_A" title="Coenzym A">CoA</a>

</td></tr>

<tr>

<td>E3

</td>

<td>EC 1.8.1.4

</td>

<td><a href="Dihydrolipoyl-Dehydrogenase" title="Dihydrolipoyl-Dehydrogenase">Dihydrolipoyl-Dehydrogenase</a>

</td>

</td>

</td></tr></tbody></table>

</div>

<p>E1a ist das E1-Enzym, das spezifisch für 2-Oxoadipat („a“) ist, während E2o die E2-Untereinheit darstellt, die von einigen 2-Oxosäure-Komplexen („o“) gemeinsam genutzt wird, wie zum Beispiel dem OADHC und dem <a href="%CE%91-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex" title="Α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex">2-Oxoglutarat-Dehydrogenase-Komplex</a> (OGDC), jedoch nicht von anderen wie dem <a href="Pyruvatdehydrogenase-Komplex" title="Pyruvatdehydrogenase-Komplex">Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex</a> (PDHC) oder dem verzweigtkettigen α-Ketosäure-Dehydrogenase-Komplex (BCKDC).<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion">Funktion</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Glutarylierung_mitochondrialer_Proteine">Glutarylierung mitochondrialer Proteine</h3></div>

<p>Der OADHC katalysiert die <a href="Oxidative_Decarboxylierung" title="Oxidative Decarboxylierung">oxidative Decarboxylierung</a> von 2-Oxoadipat zu Glutaryl-CoA im Abbauweg von Lysin und Tryptophan.<sup id="cite_ref-:0_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-:0-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Glutaryl-CoA kann als <a href="Acylgruppe" title="Acylgruppe">Acylgruppen</a>-Donor für die Lysinglutarylierung wirken, eine nicht-enzymatische <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">posttranslationale Modifikation</a>.<sup id="cite_ref-:0_4-1" class="reference"><a href="#cite_note-:0-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Es hat sich gezeigt, dass selbst OADHC einer Autoglutarylierung unterliegt, was seine Aktivität hemmen und eine Rückkopplungsregulation ermöglichen könnte.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Das mitochondriale <a href="Sirtuine" title="Sirtuine">Sirtuin</a> SIRT5 kann Glutarylgruppen in einem NAD<sup>+</sup>-abhängigen Mechanismus entfernen.<sup id="cite_ref-:0_4-2" class="reference"><a href="#cite_note-:0-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Reaktive_Sauerstoffspezies_(ROS)"><span id="Reaktive_Sauerstoffspezies_.28ROS.29"></span>Reaktive Sauerstoffspezies (ROS)</h2></div>

<p>Der OADHC produziert <a href="Superoxid" class="mw-redirect" title="Superoxid">Superoxid</a> und <a href="Wasserstoffperoxid" title="Wasserstoffperoxid">Wasserstoffperoxid</a> in Mengen, die mit der <a href="Flavine" title="Flavine">Flavin</a>-Stelle von <a href="Mitochondrielle_NADH-Dehydrogenase" title="Mitochondrielle NADH-Dehydrogenase">Komplex I</a> vergleichbar sind – einer bekannten Quelle mitochondrialer <a href="Reaktive_Sauerstoffspezies" title="Reaktive Sauerstoffspezies">reaktiver Sauerstoffspezies</a> (ROS).<sup id="cite_ref-:1_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-:1-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Seine Aktivität ist jedoch deutlich geringer als die anderer verwandter Enzyme: etwa siebenmal geringer als die des 2-Oxoglutarat-Dehydrogenase-Komplexes (OGDC), viermal geringer als die des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes (PDC) und etwa halb so hoch wie die des verzweigtkettigen α-Ketosäure-Dehydrogenase-Komplexes (BCKDC).<sup id="cite_ref-:1_6-1" class="reference"><a href="#cite_note-:1-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die ROS-Produktion steigt, wenn das Verhältnis von NAD(P)H zu NAD(P)⁺ hoch ist, jedoch nur während der Vorwärtsreaktion, also wenn 2-Oxoadipat in Glutaryl-CoA umgewandelt wird.<sup id="cite_ref-:1_6-2" class="reference"><a href="#cite_note-:1-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Im Gegensatz dazu erzeugt bei isolierter Betrachtung von E3 und in Anwesenheit von NADH der Rückfluss von Elektronen keine ROS, was darauf hindeutet, dass hierfür ein vollständiger Substratumsatz durch den intakten Komplex erforderlich ist.<sup id="cite_ref-:1_6-3" class="reference"><a href="#cite_note-:1-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die ROS-bildende Stelle im OADHC scheint eine flavinhaltige Region zu sein, die sich von derjenigen im OGDC unterscheidet.<sup id="cite_ref-:1_6-4" class="reference"><a href="#cite_note-:1-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Der OADHC stellt somit eine mitochondriale ROS-Quelle dar und gehört zum sogenannten NADH-isopotentialen Pool – einer Gruppe von Enzymen mit ähnlichen Redoxeigenschaften, die unter stark reduzierenden Bedingungen ROS erzeugen können.<sup id="cite_ref-:1_6-5" class="reference"><a href="#cite_note-:1-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Strukturelle_und_funktionelle_Gemeinsamkeiten">Strukturelle und funktionelle Gemeinsamkeiten</h2></div>

<p>Der 2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex (OADHC) ist einer von vier mitochondrialen 2-Oxosäure-Dehydrogenase-Komplexen, neben dem 2-Oxoglutarat-Dehydrogenase-Komplex (OGDC), dem verzweigtkettigen α-Ketosäure-Dehydrogenase-Komplex (BCKDC) und dem Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex (PDC).<sup id="cite_ref-:2_7-0" class="reference"><a href="#cite_note-:2-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Alle diese Multienzyme katalysieren die oxidative Decarboxylierung ihrer jeweiligen 2-Oxosäure-Substrate und besitzen eine gemeinsame modulare Architektur, bestehend aus drei zentralen Komponenten: E1 (eine substratspezifische Decarboxylase), E2 (Dihydrolipoyl-Acyltransferase) und E3 (Dihydrolipoyl-Dehydrogenase).<sup id="cite_ref-:2_7-1" class="reference"><a href="#cite_note-:2-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> OADHC und OGDC teilen sich sogar die gleiche E2-Komponente (DLST), während PDC und BCKDC jeweils eigene, unterschiedliche E2-Komponenten verwenden.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-:2_7-2" class="reference"><a href="#cite_note-:2-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Alle vier Komplexe teilen jedoch die gleiche E3-Komponente und sind auf dieselben essentiellen Kofaktoren angewiesen: Thiaminpyrophosphat (TPP), Liponsäure, CoA, FAD und NAD.<sup id="cite_ref-:2_7-3" class="reference"><a href="#cite_note-:2-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<caption>2-Oxosäure-Dehydrogenase-Komplexe

</caption>

</th>

<th>2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex (OADHC)

</th>

<th><a href="%CE%91-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex" title="Α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex">2-Oxoglutarat-Dehydrogenase-Komplex</a> (OGDC)

</th>

<th colspan="3">Verzweigtkettige α-Ketosäure-Dehydrogenase-Komplex (BCKDC)

</th>

<th><a href="Pyruvatdehydrogenase-Komplex" title="Pyruvatdehydrogenase-Komplex">Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex</a> (PDC)

</th></tr>

<tr>

<td colspan="2" rowspan="2">Pfad

</td>

<td rowspan="2">Abbau von <a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a>, <a href="Tryptophan" title="Tryptophan">Tryptophan</a> & <a href="Hydroxylysin" title="Hydroxylysin">Hydroxylysin</a>

</td>

<td rowspan="2"><a href="Citratzyklus" title="Citratzyklus">Citratzyklus</a>

</td>

<td colspan="3">Abbau von den <a href="Verzweigtkettige_Aminos%C3%A4uren" title="Verzweigtkettige Aminosäuren">verzweigtkettigen Aminosäuren</a>:

</td>

<td rowspan="2">Verbindung von <a href="Glykolyse" title="Glykolyse">Glykolyse</a> mit <a href="Citratzyklus" title="Citratzyklus">Citratzyklus</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Leucin" title="Leucin">Leucin</a>

</td>

<td><a href="Isoleucin" title="Isoleucin">Isoleucin</a>

</td>

<td><a href="Valin" title="Valin">Valin</a>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a href="Substrat_(Biochemie)" title="Substrat (Biochemie)">Substrat</a>

</td>

<td>2-Oxoadipat

</td>

<td><a href="%CE%91-Ketoglutars%C3%A4ure" title="Α-Ketoglutarsäure">2-Oxoglutarat</a>

</td>

<td>α‑Ketoisokapronat

</td>

<td>α‑Keto‑β‑methylvalerat

</td>

<td>α‑Ketoisovalerat

</td>

<td><a href="Pyruvate" title="Pyruvate">Pyruvat</a>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a href="Produkt_(Chemie)" title="Produkt (Chemie)">Produkt</a>

</td>

<td>Glutaryl-CoA

</td>

<td><a href="Succinyl-CoA" title="Succinyl-CoA">Succinyl-CoA</a>

</td>

<td>Isovaleryl-CoA

</td>

<td>2-Methylbutyryl-CoA

</td>

<td>Isobutyryl-CoA

</td>

<td><a href="Acetyl-Coenzym_A" title="Acetyl-Coenzym A">Acetyl-CoA</a>

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="3">Komponente

</td>

<td>E1

</td>

<td>DHTKD1

</td>

<td>OGDH

</td>

<td colspan="3">BCKDHA, BCKDHB

</td>

<td>PDHA1, PDHB

</td></tr>

<tr>

<td>E2

</td>

<td colspan="2">DLST

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>E3

</td>

</td>

<td><a href="Dihydrolipoyl-Dehydrogenase" title="Dihydrolipoyl-Dehydrogenase">DLD</a>, PDHX

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a href="Cofaktor_(Biochemie)" title="Cofaktor (Biochemie)">Cofaktor</a>

</td>

<td colspan="6"><a href="Thiaminpyrophosphat" title="Thiaminpyrophosphat">Thiaminpyrophosphat</a> (TPP), <a href="Lipons%C3%A4ure" title="Liponsäure">Liponsäure</a>, <a href="Coenzym_A" title="Coenzym A">CoA</a>, <a href="Flavin-Adenin-Dinukleotid" title="Flavin-Adenin-Dinukleotid">FAD</a>, <a href="Nicotinamidadenindinukleotid" title="Nicotinamidadenindinukleotid">NAD</a>

</td></tr></tbody></table>

</div>

<p>Neben den Ähnlichkeiten zu anderen Mitgliedern der Familie der 2-Oxosäure-Dehydrogenase-Komplexe, weist der OADHC auch zentrale Gemeinsamkeiten mit dem <a href="Glycinspaltungssystem" class="mw-redirect" title="Glycinspaltungssystem">Glycinspaltungssystem</a> (GCS) auf. Anders als bei den drei Komponenten umfassenden Multienzymkomplexen besteht das GCS aus vier verschiedenen Proteinen (P-, H-, T- und L-Protein), wobei das L-Protein identisch mit der E3-Komponente (DLD) der 2-Oxosäure-Dehydrogenase-Komplexe ist. Wie letztere ist auch das GCS auf die gemeinsamen Cofaktoren wie Liponsäure, FAD und NAD<sup>+</sup> angewiesen. Aber im Unterschied zu den 2-Oxosäure-Dehydrogenase-Komplexen benötigt das GCS jedoch zusätzlich <a href="Tetrahydrofols%C3%A4ure" title="Tetrahydrofolsäure">Tetrahydrofolat</a> (THF), was es in dieser Hinsicht einzigartig macht. Die gemeinsame Nutzung der E3/DLD-Komponente unterstreicht eine zentrale biochemische Verbindung zwischen den 2-Oxosäure-Dehydrogenase-Komplexen und dem GCS, trotz ihrer unterschiedlichen Substrate, Cofaktorabhängigkeiten sowie ihrer Funktionen in der ROS-Bildung und der Stoffwechselregulation.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Klinische_Relevanz">Klinische Relevanz</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="α-Aminoadipat-_und_α-Oxoadipat-Azidurie_(AMOXAD)"><span id=".CE.B1-Aminoadipat-_und_.CE.B1-Oxoadipat-Azidurie_.28AMOXAD.29"></span>α-Aminoadipat- und α-Oxoadipat-Azidurie (AMOXAD)</h3></div>

<p>Biallelische Mutationen im <i>DHTKD1</i>-Gen, das für die E1a-Komponente des OADHC codiert, verursachen eine seltene autosomal-rezessive Erkrankung namens α-Aminoadipat- und α-Oxoadipat-Azidurie (AMOXAD).<sup id="cite_ref-:3_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-:3-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Diese Störung führt zur Ansammelung von 2-Oxoadipat und 2-Aminoadipat im Plasma und Urin, aufgrund des gestörten Abbaus von Lysin, Hydroxylysin und Tryptophan.<sup id="cite_ref-:3_1-2" class="reference"><a href="#cite_note-:3-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die klinischen Symptome sind sehr unterschiedlich und reichen von asymptomatischen biochemischen Auffälligkeiten bis hin zu <a href="Entwicklungsverz%C3%B6gerung" class="mw-redirect" title="Entwicklungsverzögerung">Entwicklungsverzögerung</a>, <a href="Epilepsie" title="Epilepsie">Epilepsie</a> oder Hypotonie.<sup id="cite_ref-:3_1-3" class="reference"><a href="#cite_note-:3-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die genaue klinische Bedeutung dieser Metabolitansammlungen ist derzeit noch unklar.<sup id="cite_ref-:3_1-4" class="reference"><a href="#cite_note-:3-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Lipoylierungsstörungen"><span id="Lipoylierungsst.C3.B6rungen"></span>Lipoylierungsstörungen</h3></div>

<p>Defekte in der mitochondrialen Lipoylierung können die 2-Oxosäure-Dehydrogenase-Komplexe beeinträchtigen, einschließlich des OADHC.<sup id="cite_ref-:3_1-5" class="reference"><a href="#cite_note-:3-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> In <a href="Fibroblast" title="Fibroblast">Fibroblasten</a> von Personen mit LIPT1-Mangel wurde eine verminderte OADHC-abhängige Stoffwechselaktivität beobachtet.<sup id="cite_ref-:3_1-6" class="reference"><a href="#cite_note-:3-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Auch wenn die Auswirkungen auf den OADHC weniger gut charakterisiert sind als bei PDHC oder OGDHC, deuten die Befunde darauf hin, dass auch die Aktivität des OADHC empfindlich auf Lipoylierungsstörungen reagiert.<sup id="cite_ref-:3_1-7" class="reference"><a href="#cite_note-:3-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Hinweis">Hinweis</h2></div>

<p>Im Gegensatz zum 2-Oxoglutarat-Dehydrogenase-Komplex sollte bei 2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex die Vorsilbe „2-“ nicht weggelassen werden, da der Begriff „Oxoadipat“ auch auf andere <a href="Isomerie" title="Isomerie">Isomere</a> wie z. B. 3-Oxoadipat bezogen werden könnte.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-:3-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-:3_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:3_1-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:3_1-2">c</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:3_1-3">d</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:3_1-4">e</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:3_1-5">f</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:3_1-6">g</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:3_1-7">h</a></sup></span> <span class="reference-text">Xu Zhang, Natalia S. Nemeria, João Leandro, Sander Houten, Michael Lazarus, Gary Gerfen, Oliver Ozohanics, Attila Ambrus, Balint Nagy, Roman Brukh, Frank Jordan: <cite style="font-style:italic">Structure–function analyses of the G729R 2-oxoadipate dehydrogenase genetic variant associated with a disorder of l-lysine metabolism</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Biological Chemistry</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>295</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>23</span>, Juni 2020, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>8078–8095</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.RA120.012761">10.1074/jbc.RA120.012761</a></span> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0021925817494440">linkinghub.elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex&rft.atitle=Structure-function+analyses+of+the+G729R+2-oxoadipate+dehydrogenase+genetic+variant+associated+with+a+disorder+of+l-lysine+metabolism&rft.au=Xu+Zhang%2C+Natalia+S.+Nemeria%2C+Jo%C3%A3o+Leandro%2C+...&rft.date=2020-06&rft.doi=10.1074%2Fjbc.RA120.012761&rft.genre=journal&rft.issue=23&rft.jtitle=Journal+of+Biological+Chemistry&rft.pages=8078-8095&rft.volume=295" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Natalia S. Nemeria, Balint Nagy, Roberto Sanchez, Xu Zhang, João Leandro, Attila Ambrus, Sander M. Houten, Frank Jordan: <cite style="font-style:italic">Functional Versatility of the Human 2-Oxoadipate Dehydrogenase in the L-Lysine Degradation Pathway toward Its Non-Cognate Substrate 2-Oxopimelic Acid</cite>. In: <cite style="font-style:italic">International Journal of Molecular Sciences</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>23</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>15</span>, 26. Juli 2022, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221422-0067%22&key=cql">1422-0067</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>8213</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3390/ijms23158213">10.3390/ijms23158213</a></span>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC9367764/">PMC 9367764</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.mdpi.com/1422-0067/23/15/8213">mdpi.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex&rft.atitle=Functional+Versatility+of+the+Human+2-Oxoadipate+Dehydrogenase+in+the+L-Lysine+Degradation+Pathway+toward+Its+Non-Cognate+Substrate+2-Oxopimelic+Acid&rft.au=Natalia+S.+Nemeria%2C+Balint+Nagy%2C+Roberto+Sanchez%2C+...&rft.date=2022-07-26&rft.doi=10.3390%2Fijms23158213&rft.genre=journal&rft.issn=1422-0067&rft.issue=15&rft.jtitle=International+Journal+of+Molecular+Sciences&rft.pages=8213&rft.pmc=9367764&rft.volume=23" style="display:none"> </span></span>

</li>

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</ol></div></div><div><div class="zim-footer">

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